Az izomtevékenység biokémiája. Az izomtevékenység - az összehúzódás és az ellazulás a felszabaduló energia kötelező felhasználásával folytatódik. Az izmok biokémiája Az izomtevékenység biokémiai alapjai
Az izomtevékenység - az összehúzódás és a relaxáció az ATP hidrolízise során felszabaduló energia kötelező felhasználásával ATP + H 2 0 ADP + H 3 P0 4 + nyugalmi energia, az ATP koncentrációja az izmokban körülbelül 5 mmol / l és Ennek megfelelően 1 mmol ATP fiziológiás körülmények között körülbelül 12 cal-nak vagy 50 J-nak felel meg (1 cal = 4,18 J)
Egy felnőtt izomtömege a testtömeg körülbelül 40%-a. Sportolók izomépítő izomtömeg elérheti a testtömeg 60%-át vagy többet. A nyugalomban lévő felnőtt izmai a szervezetbe jutó összes oxigén körülbelül 10%-át fogyasztják. Intenzív munkával az izmok oxigénfogyasztása a teljes elfogyasztott oxigén akár 90%-ára is megnőhet.
Az aerob ATP újraszintézis energiaforrásai a szénhidrátok, zsírok és aminosavak, amelyek lebontását a Krebs-ciklus fejezi be. A Krebs-ciklus a katabolizmus utolsó szakasza, melynek során az acetil-koenzim A CO2-vé és H20-vá oxidálódik. A folyamat során 4 pár hidrogénatom válik le a savakból (izocitric, a-ketoglutársav, borostyánkősav és almasav), és ezért 12 ATP molekula keletkezik egy molekula acetil-koenzim A oxidációja során.
AZ ATP RESZINTÉZIS ANEAEROB ÚTJAI Az ATP reszintézis anaerob útvonalai (kreatin-foszfát, glikolitikus) az ATP képződés további módjai azokban az esetekben, amikor az ATP megszerzésének fő módja - aerob - nem tudja biztosítani az izomműködést a szükséges energiamennyiséggel. Ez minden munka első percében történik, amikor a szöveti légzés még nem bontakozott ki teljesen, valamint nagy teljesítményű fizikai terhelések végrehajtása során.
Az ATP újraszintézis glikolitikus útja Ez az újraszintézis útja a kreatin-foszfáthoz hasonlóan az ATP képződés anaerob útvonalai közé tartozik. Az ATP újraszintéziséhez szükséges energiaforrás ez az eset izomglikogén, amelynek koncentrációja a szarkoplazmában 0,2-3% között mozog. A glikogén molekulájából a foszforiláz enzim hatására anaerob lebontása során a terminális glükózmaradékok váltakozva glükóz-1-foszfát formájában lehasadnak. Továbbá a glükóz-1-foszfát molekulái egy sor egymást követő szakaszon keresztül (csak 10 van belőle) tejsavvá (laktáttá) alakulnak.
Adenilát kináz (miokináz) reakció Az adenilát kináz (vagy miokináz) reakció az izomsejtekben olyan körülmények között lép fel, ahol jelentős ADP felhalmozódik bennük, ami általában a fáradtság kezdetekor figyelhető meg. Az adenilát-kináz reakciót az adenilát-kináz (miokináz) enzim gyorsítja, amely a szívizomsejtek szarkoplazmájában található. A reakció során az egyik ADP molekula átadja foszfátcsoportját egy másik ADP-nek, ami ATP és AMP képződését eredményezi: ADP + ADP ATP + AMP
A maximális teljesítményű zónában dolgozzon. Folytassa s-ig. Ilyen körülmények között az ATP fő forrása a kreatin-foszfát. Csak a munka végén a kreatin-foszfát reakciót glikolízis váltja fel. Egy példa a maximális teljesítmény zónában végzett gyakorlatra a futás rövid távolságok, távolugrások és magasugrások, néhány gimnasztikai gyakorlat, súlyzó emelés
Munka a szubmaximális teljesítmény zónájában Időtartam legfeljebb 5 perc. Az ATP újraszintézisének vezető mechanizmusa a glikolitikus. A munka kezdetén, amíg a glikolízis el nem éri a maximális sebességét, az ATP képződése a kreatin-foszfátnak köszönhető, és a munka végén a glikolízist szöveti légzés kezdi felváltani. A szubmaximális teljesítmény zónájában végzett munkát a legnagyobb oxigéntartozás jellemzi - akár 20 liter is. Ebben az erőzónában végzett gyakorlatok példái a középtávfutás, a sprintúszás, a pályakerékpározás és a sprint korcsolyázás.
Munkavégzés nagy teljesítményű zónában Időtartam akár 30 perc. Az ebben a zónában végzett munkát a glikolízis és a szöveti légzés megközelítőleg azonos hozzájárulása jellemzi. Az ATP-reszintézis kreatin-foszfát-útvonala csak a munka kezdetén működik, ezért részesedése ennek a munkának a teljes energiaellátásában csekély. Ebben az erőzónában gyakorlatok például az 5000 méteres korcsolyázás, a sífutás, a közép- és hosszútávú úszás.
A közepes teljesítmény zónájában végzett munka 30 percnél tovább folytatódik. Az izomtevékenység energiaellátása főleg aerob módon történik. Ilyen erő munkájára példa a maratoni futás, atlétika terepfutás, versenyséta, országúti kerékpározás, hosszú távú síelés.
Hasznos információk A Nemzetközi Mértékegységrendszerben (SI) az energia alapegysége a joule (J), a teljesítmény mértékegysége pedig a watt (W). 1 joule (J) = 0,24 kalória (cal). 1 kilojoule (kJ) \u003d 1000 J. 1 kalória (cal) \u003d 4,184 J. 1 kilokalória (kcal) \u003d 1000 cal \u003d 4184 J. 1 watt (W) \u004 "3 cal 1004" \u000 s -1, 1 kilowatt (kW) \u003d 1000 W. 1 kg-m-s "1 \u003d 9,8 W. 1 lóerő (LE) \u003d 735 watt. Az ATP újraszintézis utak teljesítményének J / perc-kg-ban kifejezéséhez meg kell szorozni ennek a kritériumnak az értékét cal / min-kg-ban 4,18-cal, és meg kell szorozni a teljesítményértéket W / kg-ban - meg kell szorozni 0,07-tel.
KÖVETKEZTETÉS
Az izomtevékenység során végbemenő biokémiai folyamatok vizsgálata nemcsak a sportbiokémia, -biológia, -fiziológia, hanem az orvostudomány számára is jelentős, mert a túlterheltség megelőzése, a szervezet képességeinek növelése, a felépülési folyamatok felgyorsítása fontos szempont az egészség megőrzésében és erősítésében. A lakosság.
A mély biokémiai vizsgálatok molekuláris szinten járulnak hozzá a képzési módszerek fejlesztéséhez, a kereséshez hatékony módszerek a teljesítmény javítása, a sportolók rehabilitációs módszereinek kidolgozása, valamint edzettségük felmérése és a táplálkozás ésszerűsítése.
Különböző erejű izomtevékenység esetén a hormonanyagcsere folyamatai ilyen vagy olyan mértékben megváltoznak, ami viszont szabályozza a testben a fizikai aktivitás hatására bekövetkező biokémiai változások kialakulását. Fontos szerepe van a ciklikus nukleotidoknak, mint a hormonok és neurotranszmitterek másodlagos hírvivőinek az intracelluláris anyagcsere szabályozásában, valamint az izmok funkcionális aktivitásának szabályozásában.
Az irodalmi adatok alapján meggyőződtünk arról, hogy a szervezetben zajló biokémiai folyamatok változásának mértéke függ az elvégzett gyakorlat típusától, annak teljesítményétől és időtartamától.
A szakirodalom elemzése lehetővé tette a sportoló testében az izommunka során bekövetkező biokémiai változások tanulmányozását. Ezek a változások mindenekelőtt az aerob és anaerob energiatermelés mechanizmusaira vonatkoznak, amelyek az elvégzett izommunka típusától, teljesítményétől és időtartamától, valamint a sportoló edzettségétől függenek. Az izomtevékenység során bekövetkező biokémiai változások a test minden szervében és szövetében megfigyelhetők, ami a fizikai gyakorlatok testre gyakorolt nagy hatását jelzi.
A szakirodalom szerint az izomtevékenység energiaellátásának anaerob (oxigénmentes) és aerob (oxigén részvételével) mechanizmusait mutatják be. Az anaerob mechanizmus nagyobb mértékben biztosít energiát az edzés maximális és szubmaximális teljesítménye mellett, mivel meglehetősen magas a kiépítési aránya. A hosszan tartó, nagy és mérsékelt erejű munkavégzés során az aerob mechanizmus a fő, az általános állóképesség biokémiai alapja, hiszen anyagcsere-kapacitása gyakorlatilag korlátlan.
A különböző erejű gyakorlatok végzése során a szervezetben bekövetkező biokémiai változásokat a vérben, a vizeletben, a kilélegzett levegőben és közvetlenül az izmokban lévő izomanyagcsere-termékek tartalma határozza meg.
HASZNÁLT IRODALOM JEGYZÉKE
1. Brinzak V.P. A sav-bázis egyensúly változásainak vizsgálata az artériás hipoxémia kialakulásában az izomtevékenység során: Abstract of ... cand.biol.sci. - Tartu, 1979. - 18 p.
2. Viru A. A., Kyrge P. K. Hormonok és sportteljesítmény - M; Testkultúra és sport, 1983 - 159 p.
3. Volkov N.I. Az emberek energia-anyagcseréjének adaptációja a fizikai aktivitás hatásaihoz szisztematikus sportolás közben//Fiziol.problem.adaptation: Tez. - Tartu, 1984 - 94 p.
4. Volkov N.I., Nesen E.N., Osipenko A.A., Korsun S.N. Az izomtevékenység biokémiája: tankönyv az IFC számára- Olymp.lit-ra, 2000.- 503 p.
5. Gorokhov A. L. A katekolaminok tartalma a vérben és az izmokban és kapcsolatuk a biokémiával. izomtevékenység során bekövetkező változások a szervezetben//Ukr.biohim.zhurn. - 1971 - T.43, 2. szám - 189 p.
6. Gusev NB A myofibrilláris fehérjék foszforilációja és a kontraktilis aktivitás szabályozása//Advances in biol.chemistry. - 1984. - V.25 - 27 p.
7. Kalinsky M. I. A vázizmok adenilát cikláz rendszerének állapota edzés közben: Tr. Tartu Egyetem. - Tartu, 1982. - 49 p.
8. Kalinsky M.I., Kononenko V.Ya. A katekolaminok cseréjének jellemzői az izomműködés során edzett szervezetben: Materials of Sov.-Amer. Symp. A sport biokémiájáról. - L., - 1974. - 203 p.
9. Kalinsky M.I., Kursky M.D., Osipenko A.A. Az adaptáció biokémiai mechanizmusai izomtevékenység során. - K .: Vishcha iskola. Vezető kiadó, 1986. - 183 p.
10. Kalinsky M.I., Rogozkin V.A. Az izomtevékenység biokémiája. - K.: Egészség, 1989. - 144 p.
11. Kursky M.D. A kalcium transzport és a cAMP-függő foszforiláció szerepe szabályozásában// Ukr. biochem. magazin - 1981. - T.53, 2. sz. - 86 p.
12. Matlina E. Sh., Kassil G.N. A katekolaminok metabolizmusa edzés közben emberekben és állatokban//Advances in fiziol.nauk. - 1976. - V.7, 2. sz. - 42 s.
13. Meyerson F. Z. A szív alkalmazkodása nagy terheléshez és szívelégtelenséghez. - M: Nauka, 1975. - 263 p.
14. Mensikov V.V. és a hasnyálmirigy egyéb endokrin funkciója edzés közben / / Uch. kb. Tartu Egyetem. - 1981. - 562. szám. - 146 p.
15. Panin L. E. A stressz biokémiai mechanizmusai. - Novoszibirszk: Nauka, 1984. - 233 p.
16. Rogozkin V. A. A vázizom-anyagcsere szabályozásáról szisztematikus működésük során // Metabolism and Biochem. a sportoló erőnlétének felmérése: Baglyok anyagai. - Amer. symp. - L., 1974. - 90 p.
17. Seene T.P. A szív- és vázizmok aktomiozin ATP-áz aktivitása fizikailag. képzés//Uch.zap. Tartu Egyetem. - 1980. - 543. szám. - 94 p.
18. Thomson K.E. Az izomtevékenység hatása a szervezet pajzsmirigy homeosztázisára// Uch.zap. Tartu Egyetem. - 1980. - 543. szám. -116 p.
19. Khaidarliu S.Kh. Az alkalmazkodás funkcionális biokémiája. - Chisinau: Shtiintsa, 1984. - 265 p.
20. Khochachka P., Somero D. Biokémiai adaptációs stratégia. - M: Mir, 1977. - 398 p.
21. Csernov V.D. A jód cseréje a patkányok szöveteiben fizikai megterhelés közben//Ukr. biochem. magazin - 1981. - T.53 6. sz. - 86 p.
22. Shmalgauzen I.I. Az alakítás szabályozása az egyedfejlesztésben. - M: Tudomány. 1964. - 156 p.
23. Eller A.K. A glükokortikoidok értéke a fehérjeanyagcsere szabályozásában és hatásmechanizmusuk a szívizomban az izomműködés során: Az értekezés kivonata. Tudományok. - Tartu, 1982. - 24 s.
24. Jakovlev N.N. A sport biokémiája. - M: Testkultúra és sport, 1974. - 288 p.
25. Jakovlev N.N. Az izomtevékenység hatása az izomfehérjékre, a szarkoplazmatikus retikulum tartalmára és Ca 2+ felszívódására // Ukr. biochem. magazin - 1978. - V. 50, 4. sz. - 442 p.
TÓL TŐLizomrostok szerkezete és összehúzódása.
Az izomösszehúzódás egy élő rendszerben mechanokémiai folyamat. A modern tudomány a biológiai mobilitás legtökéletesebb formájának tartja. A biológiai objektumok az izomrostok összehúzódását „fejlesztették” a térben való mozgás egyik módjaként (ami jelentősen kitágította életlehetőségeiket).
Az izomösszehúzódást egy feszülési fázis előzi meg, amely a kémiai energia közvetlen és jó hatásfokkal (30-50%) mechanikai energiává alakításával végzett munka eredménye. A potenciális energia felhalmozódása a feszítési fázisban az izmot a lehetséges, de még nem realizált összehúzódás állapotába hozza.
Az állatok és az emberek (és az emberek azt hiszik, hogy már alaposan tanulmányozták) két fő izomtípus: csíkozott és sima. harántcsíkolt izmok vagy a csontokhoz kapcsolódó váz (kivéve a szívizom harántcsíkolt rostjait, amelyek összetételükben különböznek a vázizmoktól). Sima izmok támogatja a belső szervek és a bőr szöveteit, valamint kialakítja az érfalak izmait, valamint a beleket.
A sport biokémiájában tanulnak vázizmok, „kifejezetten felelős” a sporteredményekért.
Egy izom (mint egy makroobjektumhoz tartozó makroképződmény) egyedekből áll izomrostok(mikroképződmények). Több ezer van belőlük egy izomban, illetve az izomfeszítés egy olyan szerves érték, amely számos egyedi rost összehúzódását összegzi. Háromféle izomrost létezik: fehér gyorsan fogy , közbülsőÉs piros lassan zsugorodva. A rosttípusok energiaellátásuk mechanizmusában különböznek egymástól, és különböző motoros neuronok irányítják őket. Az izomtípusok a rosttípusok arányában különböznek.
Külön izomrost - fonalas sejtmentes képződés - szimplaszt. A szimplaszt „nem úgy néz ki, mint egy sejt”: erősen megnyúlt alakú, hossza 0,1-2-3 cm, a sartorius izomzata legfeljebb 12 cm, vastagsága 0,01-0,2 mm. A szimplasztot egy héj veszi körül - sarcolemma melynek felületére több mozgatóideg végződése is alkalmas. A sarcolemma egy kétrétegű lipoprotein membrán (10 nm vastag), kollagénrostok hálózatával megerősítve. Összehúzódás után ellazulva visszaállítják a szimplaszt eredeti alakját (4. ábra).
Rizs. 4. Külön izomrost.
A szarkolemma-membrán külső felületén az elektromos membránpotenciál mindig megmarad, nyugalmi állapotban is 90-100 mV. A potenciál jelenléte szükséges feltétele az izomrostok kezelésének (mint például egy autó akkumulátor). A potenciál az anyagok membránon keresztüli aktív (azaz energiaköltségekkel - ATP-vel) való átjutása és szelektív permeabilitása miatt jön létre (az elv szerint - „akit akarok beengedek vagy kiengedek”). Ezért a szimplaszt belsejében egyes ionok és molekulák nagyobb koncentrációban halmozódnak fel, mint azon kívül.
A szarkolemma jól átereszti a K + ionokat - belül halmozódnak fel, és a Na + ionok kívülről távoznak. Ennek megfelelően a Na + ionok koncentrációja az intercelluláris folyadékban nagyobb, mint a szimplaszton belüli K + ionok koncentrációja. A pH savas oldalra való eltolódása (például a tejsav képződése során) megnöveli a szarkolemma permeabilitását a makromolekuláris anyagok (zsírsavak, fehérjék, poliszacharidok) számára, amelyek általában nem jutnak át rajta. Az alacsony molekulatömegű anyagok (glükóz, tej- és piroszőlősav, ketontestek, aminosavak, rövid peptidek) könnyen átjutnak (diffundálnak) a membránon.
A szimplaszt belső tartalma az szarkoplazma- ez egy kolloid fehérjeszerkezet (konzisztenciájában zseléhez hasonlít). Szuszpendált állapotban glikogén zárványokat, zsírcseppeket tartalmaz, különféle szubcelluláris részecskék „beágyazódnak”: magok, mitokondriumok, myofibrillumok, riboszómák és mások.
Összehúzódó "mechanizmus" a szimplaszton belül - myofibrillumok. Ezek vékony (Ø 1-2 mikron) izomszálak, hosszúak - majdnem megegyeznek az izomrost hosszával. Megállapítást nyert, hogy az edzetlen izmok szimplasztjaiban a myofibrillumok nem rendezetten, a szimplaszt mentén helyezkednek el, hanem szétterülve és eltérésekkel, míg az edzetteknél a myofibrillumok a hossztengely mentén orientálódnak, és szintén kötegekbe csoportosulnak, mint pl. kötelekben. (A mesterséges és szintetikus szálak fonásánál a polimer makromolekulák kezdetben nem szigorúan a szál mentén helyezkednek el, és a sportolókhoz hasonlóan ismételt visszatekeréssel „makacsul edzik” – helyesen orientálva – a szálak tengelye mentén: lásd a hosszú műhelyeket a ZIV és Khimvolokno).
Fénymikroszkópban megfigyelhető, hogy a myofibrillumok valóban „keresztcsíkosak”. Felváltva világos és sötét területeket - korongokat. Sötét felnik DE Az (anizotrop) fehérjék többet tartalmaznak, mint a könnyű korongok én (izotróp). Membránokkal keresztezett fénykorongok Z (telofragma) és a kettő közötti myofibrillum területe Z - membránoknak nevezik sarcomere. A myofibrill 1000-1200 szarkomerből áll (5. ábra).
Az izomrost összehúzódása összességében egyetlen összehúzódásból áll szarkomerek. A szarkomerek mindegyike külön-külön összehúzódik, és együtt egy integrált erőt hoz létre, és mechanikus munkát végez az izomzat csökkentésére.
A szarkomer hossza nyugalmi állapotban 1,8 µm és mérsékelt kontrakció esetén 1,5 µm, teljes összehúzódás esetén pedig 1 µm között változik. A szarkomerek sötét és világos korongjai protofibrillumot (miofilamentumot) tartalmaznak - fehérje fonalas struktúrákat. Két típusuk van: vastag (Ø - 11 - 14 nm, hosszúság - 1500 nm) és vékony (Ø - 4 - 6 nm, hosszúság - 1000 nm).
Rizs. 5. A myofibrill ábrázolása.
könnyű lemezek ( én ) csak vékony protofibrillákból és sötét korongokból állnak ( DE ) - kétféle protofibrillumból: vékony, membránnal összeerősített és vastag, külön zónába koncentrálva ( H ).
Szarkomér összehúzódás esetén a sötét korong hossza ( DE ) nem változik, míg a fénykorong hossza ( én ) csökken, ahogy a vékony protofibrillumok (világos korongok) beköltöznek a vastagok (sötét korongok) közötti résbe. A protofibrillumok felületén speciális kinövések - adhéziók (kb. 3 nm vastag) vannak. A "munkahelyzetben" kapcsolódást képeznek (keresztirányú hidak révén) a protofibrillumok vastag és vékony filamentumai között (6. ábra). Amikor csökkenti Z - a vastag protofibrillumok végeit a membránok támasztják alá, a vékony protofibrillumok pedig még a vastagokat is körültekerhetik. A túlzsugorodás során a szarkomér közepén lévő vékony filamentumok végei becsavaródnak, a vastag protofibrillumok végei pedig összegyűrődnek.
Rizs. 6. Tüskék kialakulása az aktin és a miozin között.
Az izomrostok energiaellátása ezen keresztül történik szarkoplazmatikus retikulum(ő is szarkoplazmatikus retikulum) - hosszanti és keresztirányú tubulusok, membránok, buborékok, rekeszek rendszerei.
A szarkoplazmatikus retikulumban a különféle biokémiai folyamatok szervezetten és ellenőrzötten mennek végbe, a hálózat mindent együtt és minden myofibrillumot külön-külön lefed. A retikulum riboszómákat tartalmaz, fehérjeszintézist hajtanak végre, a mitokondriumok pedig „sejtenergia-állomások” (egy iskolai tankönyv definíciója szerint). Tulajdonképpen mitokondriumok miofibrillumok között épülnek fel, ami optimális feltételeket teremt az izomösszehúzódási folyamat energiaellátásához. Megállapították, hogy az edzett izmokban a mitokondriumok száma nagyobb, mint az azonos edzetlen izmokban.
Az izmok kémiai összetétele.
vízzel elhagyja az izomtömeg 70-80%-át.
Mókusok. A fehérjék az izomtömeg 17-21%-át teszik ki: az összes izomfehérje körülbelül 40%-a a myofibrillumokban, 30%-a a szarkoplazmában, 14%-a a mitokondriumokban, 15%-a a szarkolemmában, a többi pedig a sejtmagokban és más sejtszervecskékben koncentrálódik.
Az izomszövet enzimeket tartalmaz miogén fehérjék csoportok, myoalbumin- raktározó fehérje (tartalma az életkorral fokozatosan csökken), vörös fehérje mioglobin- kromoprotein (izom hemoglobinnak hívják, jobban megköti az oxigént, mint a vér hemoglobinja), valamint globulinok, myofibrilláris fehérjék. A myofibrilláris fehérjék több mint fele ilyen miozin, körülbelül egynegyede aktin, a többi - tropomiozin, troponin, α- és β-aktinin, enzimek kreatin-foszfokináz, deamináz és mások. Az izomszövetben vannak nukleárismókusok- nukleoproteinek, mitokondriális fehérjék. A fehérjékben stroma, fonat izomszövet, - fő része - kollagénÉs elasztin szarkolemmák, valamint myostrominok (kapcsolódóan Z - membránok).
Ban benoldható nitrogéntartalmú vegyületek. Az emberi vázizmok különféle vízben oldódó nitrogéntartalmú vegyületeket tartalmaznak: ATP 0,25-0,4% kreatin-foszfát (CrF)- 0,4-1%-ról (edzés közben mennyisége megnő), bomlástermékeik - ADP, AMP, kreatin. Ezenkívül az izmok tartalmaznak egy dipeptidet is karnozin, körülbelül 0,1-0,3%, részt vesz az izomteljesítmény helyreállításában fáradtság esetén; karnitin, felelős a zsírsavak átviteléért a sejtmembránokon keresztül; aminosavak, és ezek között dominál a glutamin (ez nem magyarázza a mononátrium-glutamát használatát, olvassa el az ízesítők összetételét, hogy az étel a hús ízét adja); purinbázisok, karbamid és ammónia. A vázizmok is körülbelül 1,5% foszfatidok, részt vesz a szöveti légzésben.
Nitrogénmentes kapcsolatokat. Az izmok szénhidrátokat, glikogént és anyagcseretermékeit, valamint zsírokat, koleszterint, ketontesteket és ásványi sókat tartalmaznak. Az étrendtől és az edzés mértékétől függően a glikogén mennyisége 0,2-3% között változik, míg az edzés növeli a szabad glikogén tömegét. Az állóképességi edzés során a tartalék zsírok felhalmozódnak az izmokban. A fehérjékhez kötött zsír körülbelül 1%, az izomrost membránja pedig akár 0,2% koleszterint is tartalmazhat.
Ásványok. Az izomszövet ásványi anyagai az izom tömegének megközelítőleg 1-1,5%-át teszik ki, ezek főként kálium-, nátrium-, kalcium-, magnézium-sók. Az ásványi ionok, mint a K +, Na +, Mg 2+, Ca 2+, Cl -, HP0 4 ~ fontos szerepet játszanak az izomösszehúzódás során zajló biokémiai folyamatokban (a "sport" kiegészítőkben és az ásványvízben szerepelnek).
Az izomfehérjék biokémiája.
Főbb kontraktilis fehérje az izmokban miozin fibrilláris fehérjékre utal (molekulatömege körülbelül 470 000). A miozin fontos tulajdonsága, hogy komplexeket képez az ATP- és ADP-molekulákkal (ami lehetővé teszi az energia "elvételét" az ATP-től), valamint egy fehérjével - aktinnal (ami lehetővé teszi az összehúzódás megtartását).
A miozin molekula negatív töltésű, és specifikusan kölcsönhatásba lép Ca ++ és Mg ++ ionokkal. A miozin Ca ++ ionok jelenlétében felgyorsítja az ATP hidrolízisét, és ezáltal enzimatikus adenozin-trifoszfát aktivitás:
miozin-ATP+H2O → miozin + ADP + H3PO4 + munka(energia 40 kJ/mol)
A miozin fehérjét két azonos, hosszú polipeptid α-lánc alkotja, amelyek kettős hélixszerűen csavarodnak össze, 7. ábra. A proteolitikus enzimek hatására a miozin molekula két részre bomlik. Egyik része az aktinhoz tapadással képes kötődni, aktomiozint képezve. Ez a rész felelős az adenozin-trifoszfatáz aktivitásért, ami függ a táptalaj pH-jától, az optimum pH 6,0 - 9,5, valamint a KCl koncentrációjától. Az aktomiozin komplex ATP jelenlétében lebomlik, de szabad ATP hiányában stabil. A miozinmolekula második része szintén két csavart hélixből áll, amelyek az elektrosztatikus töltés miatt protofibrillumokká kötik a miozin molekulákat.
Rizs. 7. Az aktomiozin szerkezete.
A második fő kontraktilis fehérje aktin(7. ábra). Három formában létezhet: monomer (globuláris), dimer (globuláris) és polimer (fibrilláris). A monomer globuláris aktin, amikor polipeptidláncai szorosan tömörülnek egy kompakt gömb alakú szerkezetbe, az ATP-hez kapcsolódik. Az ATP hasításával az aktin monomerek - A dimereket képeznek, beleértve az ADP-t is: A - ADP - A. A polimer fibrilláris aktin egy dimerekből álló kettős hélix, ábra. 7.
A globuláris aktin K +, Mg ++ ionok jelenlétében fibrilláris aktinná alakul, az élő izmokban a fibrilláris aktin dominál.
A myofibrillumok jelentős mennyiségű fehérjét tartalmaznak tropomiozin, amely két - α-helikális polipeptid láncból áll. Nyugvó izmokban komplexet képez az aktinnal és blokkolja annak aktív központjait, mivel az aktin képes kötődni a Ca ++ ionokhoz, és ezek megszüntetik ezt a blokádot.
Molekuláris szinten a vastag és vékony szarkomer protofibrillumok elektrosztatikusan kölcsönhatásba lépnek, mivel speciális területeik vannak - kinövések és kiemelkedések, ahol a töltés képződik. Az A-korong területén vastag protofibrillumok hosszirányban elhelyezkedő miozinmolekulák kötegéből épülnek fel, a vékony protofibrillumok sugárirányban helyezkednek el a vastagok körül, egy többmagos kábelhez hasonló szerkezetet alkotva. A vastag protofibrillumok központi M-sávjában a miozin molekulákat "farkukkal" és kiálló "fejükkel" kapcsolják össze - a kinövések különböző irányokba irányulnak, és szabályos spirálvonalak mentén helyezkednek el. Valójában velük szemben a fibrilláris aktin hélixeiben, egymástól bizonyos távolságra, monomer aktingömbök is kiállnak. Minden bemutatónak van aktív központ, ami miatt lehetséges a miozinnal való adhézió kialakulása. A szarkomerek Z-membránjai (mint a váltakozó talapzatok) vékony protofibrillumot rögzítenek egymáshoz.
A kontrakció és relaxáció biokémiája.
Az izomban az összehúzódás során fellépő ciklikus biokémiai reakciók biztosítják a "fejek" közötti tapadások ismételt kialakulását és megsemmisülését - vastag protofibrillumok miozinmolekuláinak kinövései és kiemelkedései - vékony protofibrillumok aktív központjai. Az adhéziók kialakítására és a miozin filamentum mentén történő aktinszál elősegítésére irányuló munka pontos szabályozást és jelentős energiafelhasználást igényel. A valóságban a rostok összehúzódásának pillanatában percenként körülbelül 300 adhézió képződik minden aktív központban - egy párkányban.
Mint korábban megjegyeztük, csak az ATP energiája alakítható át közvetlenül mechanikai munkává. izomösszehúzódás. A miozin enzimatikus központja által hidrolizált ATP komplexet képez a teljes miozin fehérjével. Az energiával telített ATP-miozin komplexben a miozin megváltoztatja szerkezetét, és ezzel együtt a külső „dimenziókat”, és ezáltal mechanikai munkát végez a miozin filamentum kinövésének lerövidítése érdekében.
Nyugalmi izomban a miozin továbbra is kapcsolódik az ATP-hez, de Mg ++ ionokon keresztül az ATP hidrolitikus hasítása nélkül. A miozin és az aktin közötti adhézió kialakulását nyugalmi állapotban megakadályozza a tropomiozin troponinnal alkotott komplexe, amely blokkolja az aktin aktív központjait. A blokád fennmarad, és az ATP nem hasad, miközben a Ca ++ ionok megkötődnek. Amikor idegimpulzus érkezik egy izomrosthoz, az felszabadul impulzus adó- neurohormon acetilkolin. Na + ionokkal a szarkolemma belső felületén a negatív töltés semlegesíthető és depolarizálódik. Ebben az esetben Ca ++ ionok szabadulnak fel és kötődnek a troponinhoz. A troponin viszont elveszíti töltését, ezért az aktin filamentumok aktív centrumai - kiemelkedései felszabadulnak, és adhéziók jelennek meg az aktin és a miozin között (mivel a vékony és vastag protofibrillumok elektrosztatikus taszítása már megszűnt). Most, Ca ++ jelenlétében, az ATP kölcsönhatásba lép a miozin enzimaktivitás központjával és felhasad, és az átalakult komplex energiáját az adhézió csökkentésére használják fel. A molekuláris események fent leírt láncolata hasonló egy elektromos áramhoz, ami egy mikrokondenzátort tölt fel, elektromos energiája azonnal mechanikai munkává alakul a helyszínen és újra kell tölteni (ha tovább akarunk lépni).
Az adhézió felszakadása után az ATP nem hasad, hanem ismét enzim-szubsztrát komplexet képez a miozinnal:
M–A + ATP -----> M – ATP + A vagy
M-ADP-A + ATP ----> M-ATP + A + ADP
Ha ebben a pillanatban új idegimpulzus érkezik, akkor a „feltöltési” reakciók megismétlődnek, ha nem érkezik meg a következő impulzus, az izom ellazul. Az összehúzott izom relaxáció során az eredeti állapotba való visszatérését az izomsztróma fehérjéinek rugalmas erői biztosítják. Az izomösszehúzódásra vonatkozó modern hipotéziseket felállítva a tudósok azt sugallják, hogy az összehúzódás pillanatában az aktin filamentumok a miozin filamentumok mentén csúsznak, és ezek megrövidülése a kontraktilis fehérjék térszerkezetének megváltozása (a hélix alakjának változása) miatt is lehetséges.
Nyugalomban az ATP lágyító hatású: miozinnal kombinálva megakadályozza annak aktinnal való adhézióinak kialakulását. Az izomösszehúzódás során felhasadozó ATP energiát ad a tapadás lerövidülésének folyamatához, valamint a "kalciumpumpa" munkájához - a Ca ++ ionok ellátásához. Az ATP felhasadása az izomban nagyon nagy sebességgel megy végbe: akár 10 mikromol/1 g izom percenként. Mivel az izomban az összes ATP-tartalék kicsi (maximum erővel csak 0,5-1 mp-es munkára lehet elég), a normál izomműködés biztosításához az ATP-t ugyanolyan ütemben kell helyreállítani, ahogyan szétosztódik.
Az izomrendszer és funkciói
rövidítések, a vázizomzat áttekintése)
Kétféle izom létezik: sima(akaratlan) és barázdált(tetszőleges). A simaizmok az erek falában találhatók és néhány belső szervek. Összeszűkítik vagy kitágítják az ereket, a táplálékot a gyomor-bél traktuson keresztül mozgatják, és összehúzzák a hólyag falát. A harántcsíkolt izmok mind olyan vázizmok, amelyek különféle testmozgásokat biztosítanak. A harántcsíkolt izmok közé tartozik a szívizom is, amely egész életen át automatikusan biztosítja a szív ritmikus munkáját. Az izmok alapja a fehérjék, amelyek az izomszövet 80-85%-át alkotják (a víz kivételével). Az izomszövet fő tulajdonsága az kontraktilitás, kontraktilis izomfehérjék – aktin és miozin – biztosítják.
Az izomszövet nagyon összetett. Az izom rostos szerkezetű, minden rost egy miniatűr izom, ezen rostok kombinációja alkotja az izom egészét. izom rost, viszont abból áll myofibrillumok. Mindegyik myofibrill váltakozó világos és sötét területekre oszlik. Sötét területek - a protofibrillumok hosszú molekulaláncokból állnak miozin, a világosabbakat vékonyabb fehérjeszálak alkotják aktin. Amikor az izom összehúzódás nélküli (lazított) állapotban van, az aktin és a miozin filamentumok csak részben vannak előrehaladva egymáshoz képest, és mindegyik miozin filamentum ellen több, azt körülvevő aktin filamentum áll. Az egymáshoz képest mélyebb előrelépés az egyes izomrostok és az egész izom myofibrillumainak rövidülését (összehúzódását) okozza (2.3. ábra).
Számos idegrost közeledik és távozik az izomból (a reflexív elve) (2.4. ábra). A motoros (efferens) idegrostok impulzusokat továbbítanak az agyból és a gerincvelőből, ezáltal az izmokat működőképes állapotba hozzák; szenzoros rostok az ellenkező irányú impulzusokat továbbítják, tájékoztatják a központi idegrendszert az izomtevékenységről. A szimpatikus idegrostokon keresztül az izomzat anyagcsere-folyamatainak szabályozása valósul meg, ezáltal tevékenységük alkalmazkodik a megváltozott munkakörülményekhez, a különféle izomterhelésekhez. Minden izmot kiterjedt kapilláris hálózat hatja át, amelyen keresztül az izmok életéhez szükséges anyagok jutnak be, és az anyagcseretermékek kiválasztódnak.
Vázizmok. A vázizmok az izom-csontrendszer szerkezetének részét képezik, a csontváz csontjaihoz kapcsolódnak, és összehúzódásukkor mozgásba hozzák a váz egyes láncszemeit, a karokat. Részt vesznek a test és részei térbeli helyzetének megőrzésében, mozgást biztosítanak járáskor, futáskor, rágáskor, nyeléskor, légzéskor stb., miközben hőt termelnek. A vázizmok képesek izgatottak lenni idegimpulzusok hatására. A gerjesztést kontraktilis struktúrákra (miofibrillákra) hajtják végre, amelyek összehúzódása közben bizonyos motoros cselekvést hajtanak végre - mozgást vagy feszültséget.
Rizs. 2.3. Egy izom sematikus ábrázolása.
Az izom (L) izomrostokból áll (B) mindegyik - myofibrillákból (BAN BEN). Myofibrill (G) vastag és vékony myofilamentumokból áll (D). Az ábrán egy-egy szarkomer látható, amelyet mindkét oldalon vonalak határolnak: 1 - izotróp korong, 2 - anizotróp korong, 3 - kisebb anizotrópiával rendelkező terület. Multifibrillák keresztmetszeti közege (4), képet ad a vastag és vékony polifilamentumok hatszögletű eloszlásáról
Rizs. 2.4. A legegyszerűbb reflexív vázlata:
1 - afferens (szenzoros) neuron, 2 - gerinccsomó, 3 - interkaláris neuron, 4 .- a gerincvelő szürkeállománya, 5 - efferens (motoros) neuron 6 - motoros idegvégződések az izmokban; 7 - szenzoros idegvégződés a bőrben
Emlékezzünk vissza, hogy minden vázizom harántcsíkolt izmokból áll. Az emberekben körülbelül 600 van belőlük, és legtöbbjük páros. Súlyuk a felnőttek teljes testtömegének 35-40%-a. A vázizmokat kívülről sűrű kötőszöveti tok borítja. Mindegyik izomban megkülönböztetünk egy aktív részt (izomtest) és egy passzív részt (ín). Az izmok fel vannak osztva hosszú rövidÉs széles.
Az ellentétes irányú izmokat nevezzük antagonisták egyirányú - szinergisták. Ugyanazok az izmok különböző helyzetekben bármelyik minőségben felléphet. Az embereknél a fusiform és a szalag alakúak gyakoribbak. Fusiform izmok A végtagok hosszú csontképződményeinek tartományában helyezkednek el és működnek, két hasuk (kétoldali izomzat) és több fejük (bicepsz, tricepsz, négyfejű izomzat) is lehet. Szalag izmok különböző szélességűek, és általában részt vesznek a test falainak fűzőképzésében. Tollszerű felépítésű izmok, amelyek nagy fiziológiai átmérőjűek a rövidek nagy száma miatt izomszerkezetek, sokkal erősebb, mint azok az izmok, amelyekben a rostok lefutása egyenes (hosszirányú) elrendezésű. Az előbbieket erős izmoknak nevezik, amelyek alacsony amplitúdójú mozgásokat hajtanak végre, az utóbbiakat ügyeseknek, amelyek nagy amplitúdójú mozgásokban vesznek részt. Által funkcionális céljaés az ízületekben a mozgás iránya különbözteti meg az izmokat hajlítókÉs extensorok, amelyek vezetnekÉs efferens, záróizmok(kompresszív) és bővítők.
izomerő a teher súlya határozza meg, amelyet egy bizonyos magasságra képes felemelni (vagy maximális gerjesztéssel képes megtartani), anélkül, hogy a hossza megváltozna. Az izom ereje az izomrostok erőinek összegétől, kontraktilitásuktól függ; az izomrostok számáról és a funkcionális egységek számáról, egyidejűleg izgatott a feszültség kialakulása során; tól től kezdeti izomhossz(az előre megfeszített izom nagyobb erőt fejleszt); tól től a csontváz csontjaival való kölcsönhatás feltételei.
Összehúzódás izomra jellemző annak abszolút erő, azok. erő az izomrostok keresztmetszetének 1 cm 2 -ére. Ennek a mutatónak a kiszámításához az izomerőt el kell osztani a területtel élettani átmérője(azaz az izmot alkotó összes izomrost területének összege). Például: egy személy átlagosan rendelkezik a gastrocnemius izom erejével (1 cm 2 izomkeresztmetszetre számítva). - 6,24; nyakfeszítők - 9,0; a váll tricepsz izma - 16,8 kg.
A központi idegrendszer szabályozza az izomösszehúzódás erejét azáltal, hogy megváltoztatja az összehúzódásban egyidejűleg részt vevő funkcionális egységek számát, valamint a hozzájuk küldött impulzusok gyakoriságát. Az impulzusok növekedése a feszültség nagyságának növekedéséhez vezet.
Izommunka. Az izomösszehúzódás folyamatában a potenciális kémiai energia a feszültség potenciális mechanikai energiájává és a mozgás kinetikus energiájává alakul. Tegyen különbséget a belső és a külső munka között. Belső munkaösszehúzódása során az izomrost súrlódásával jár. A külső munka mozgáskor nyilvánul meg saját test, rakomány, egyes testrészek (dinamikus munka) térben. Jellemzője az izomrendszer teljesítőképességi együtthatója (COP), i.e. az elvégzett munka aránya a teljes energiaköltséghez képest (az emberi izomzatnál a hatásfok 15-20%, a fizikailag fejlett edzetteknél ez valamivel magasabb).
Statikus erőfeszítésekkel (mozgás nélkül) a fizika szempontjából nem a munkáról, mint olyanról beszélhetünk, hanem olyan munkáról, amelyet a szervezet energiafiziológiai költségeivel kell értékelni.
Az izom mint szerv.Általánosságban elmondható, hogy az izom mint szerv egy összetett szerkezeti képződmény, amely teljesít bizonyos funkciókat, 72-80% vízből és 16-20% sűrű anyagból áll. Az izomrostok sejtmagokkal, riboszómákkal, mitokondriumokkal, szarkoplazmatikus retikulummal, érzékeny idegképződményekkel - proprioreceptorokkal és egyéb funkcionális elemekből állnak, amelyek biztosítják a fehérjeszintézist, az adenozin-trifoszforsav oxidatív foszforilációját és reszintézisét, anyagok szállítását az izomsejten belül. izomrostok működése során. Az izom fontos szerkezeti és funkcionális képződménye egy motoros, vagy neuromotoros egység, amely egy motoros neuronból és az általa beidegzett izomrostokból áll. Az összehúzódásban részt vevő izomrostok számától függően vannak kis, közepes és nagy motoros egységek.
A kötőszöveti rétegek és membránok rendszere összekapcsolódik izomrostok egyetlen működő rendszerré, amely az inak segítségével az izomösszehúzódás során fellépő vontatást a váz csontjaira adja át.
Az egész izmot a keringési és nyirokrendszeri ágak kiterjedt hálózata hatja át. balekok. Vörös izomrostok sűrűbb érhálózattal rendelkeznek, mint fehér. Nagy mennyiségű glikogén- és lipidkészlettel rendelkeznek, jelentős tónusos aktivitás jellemzi őket, képesek a hosszú távú megerőltetésre és a hosszú távú dinamikus munkavégzésre. Minden vörös rostnak több, mint fehér, mitokondrium - generátora és energiaszolgáltatója van, 3-5 kapilláris veszi körül, és ez megteremti a feltételeket a vörös rostok intenzívebb vérellátásához és az anyagcsere folyamatok magas szintjéhez.
Fehér izomrostok A miofibrillumok vastagabbak és erősebbek, mint a vörösrostos miofibrillumok, gyorsan összehúzódnak, de nem képesek tartós feszültségre. A fehérállomány mitokondriumának csak egy kapillárisa van. A legtöbb izom különböző arányban tartalmaz vörös és fehér rostokat. Vannak izomrostok is tonik(képes lokális gerjesztésre, annak terjedése nélkül); fázis,.képes reagálni egy terjedő gerjesztési hullámra összehúzódással és relaxációval egyaránt; átmeneti, kombinálva mindkét tulajdonságot.
izompumpa- az izomműködéssel és a saját vérellátásra gyakorolt hatásával összefüggő élettani fogalom. Alapvető hatása a következőképpen nyilvánul meg: a vázizmok összehúzódása során lelassul az artériás vér beáramlása azokhoz, és felgyorsul a vénákon keresztüli kiáramlása; a relaxációs időszakban a vénás kiáramlás csökken, az artériás beáramlás eléri a maximumát. A vér és a szövetfolyadék közötti anyagcsere a kapilláris falán keresztül történik.
Rizs. 2.5. ben lezajló folyamatok sematikus ábrázolása
szinapszis izgatott állapotban:
1 - szinaptikus vezikulák, 2 - preszinaptikus membrán, 3 - közvetítő, 4 - posztszinaptikus membrán, 5 - szinaptikus hasadék
Az izomzat mechanizmusai Az izomműködést különféle szabályozások szabályozzák vágások osztályai a központi idegrendszer(CNS), amelyek nagymértékben meghatározzák sokoldalú tevékenységük jellegét
(mozgás fázisai, tónusos feszültség stb.). Receptorok A motoros apparátusból a motoros analizátor afferens rostjai keletkeznek, amelyek a gerincvelő felé tartó kevert (afferens-efferens) idegrostok 30-50%-át teszik ki. Izomösszehúzódás Olyan impulzusokat okoz, amelyek az izomérzés forrásai - kinesztézia.
A gerjesztés átvitele az idegrostból az izomba keresztül történik neuromuszkuláris csomópont(2.5. ábra), amely két réssel elválasztott membránból áll - preszinaptikus (ideg eredetű) és posztszinaptikus (izom eredetű). Amikor idegimpulzusnak van kitéve, acetilkolin mennyisége szabadul fel, ami elektromos potenciál megjelenéséhez vezet, amely gerjesztheti az izomrostokat. A szinapszison áthaladó idegimpulzus sebessége ezerszer kisebb, mint az idegrostban. A gerjesztést csak az izom irányába vezeti. Normális esetben másodpercenként akár 150 impulzus is áthaladhat az emlősök neuromuszkuláris szinapszisán. Fáradtsággal (vagy patológiával) a neuromuszkuláris végződések mobilitása csökken, az impulzusok jellege megváltozhat.
Az izomösszehúzódás kémiája és energiája. Az izom összehúzódása és feszülése a belépéskor fellépő kémiai átalakulások során felszabaduló energia miatt történik.
idegimpulzus izomzata vagy közvetlen irritációja. A kémiai átalakulások az izomban úgy mennek végbe, mint oxigén jelenlétében(aerob körülmények között) és távollétében(ban ben anaerob körülmények).
Az adenozin-trifoszforsav (ATP) hasítása és újraszintézise. Az izomösszehúzódás elsődleges energiaforrása az ATP (a sejtmembránban, a retikulumban és a miozinszálakban található) lebontása adenozin-difoszforsavra (ADP) és foszforsavra. Ugyanakkor 10 000 kalória szabadul fel minden gramm ATP-molekulából:
ATP \u003d ADP + HzPO4 + 10 000 cal.
Az ADP a további átalakulások során adenilsavvá defoszforilálódik. Az ATP lebontása stimulálja az aktomiozin (adenozin-trifoszfatáz) fehérje enzimet. Nyugalomban nem aktív, akkor aktiválódik, amikor az izomrost izgatott. Az ATP viszont a miozin filamentumokra hat, növelve azok nyújthatóságát. Az aktomiozin aktivitása megnő a Ca ionok hatására, amelyek nyugalmi állapotban a szarkoplazmatikus retikulumban helyezkednek el.
Az izomban lévő ATP-raktárak elhanyagolhatóak, és folyamatos ATP-újraszintézisre van szükség ahhoz, hogy aktívak maradjanak. Ez a kreatin-foszfát (CrF) kreatinná (Cr) és foszforsavvá történő lebontásából nyert energia miatt következik be. anaerob fázis). Az enzimek segítségével a CRF-ből származó foszfátcsoport gyorsan (a másodperc ezredrészein belül) átkerül az ADP-be. Ugyanakkor 46 kJ szabadul fel minden mól CRF-re:
Ily módon az izom teljes energiafelhasználását biztosító végső folyamat az oxidációs folyamat. Eközben az izom hosszan tartó tevékenysége csak megfelelő oxigénellátás mellett lehetséges, hiszen az energiát leadni képes anyagok tartalma anaerob körülmények között fokozatosan csökken. Ezenkívül a tejsav felhalmozódik, a reakció savas oldalra tolódása megzavarja az enzimreakciókat, és az anyagcsere gátlásához, dezorganizációjához, valamint az izomteljesítmény csökkenéséhez vezethet. Hasonló állapotok lépnek fel az emberi szervezetben, ha maximális, szubmaximális és nagy intenzitással (teljesítménnyel) dolgozik, például rövid és közepes távok futásakor. A kialakult hipoxia (oxigénhiány) miatt az ATP nem áll helyre teljesen, ún. oxigéntartozás keletkezik, tejsav halmozódik fel.
Aerob ATP újraszintézis(szinonimák: oxidatív foszforiláció, szöveti légzés) - 20-szor hatékonyabb, mint az anaerob energiatermelés. Az anaerob tevékenység és a tartós munkavégzés során felhalmozódott tejsav része (1/4-1/6 része) szén-dioxiddá és vízzé oxidálódik, a keletkező energiát a maradék tejsavrészek glükózzá történő visszaállítására fordítják. és glikogént, miközben biztosítja az ATP és a KrF újraszintézisét. Az oxidatív folyamatok energiáját az izom közvetlen tevékenységéhez szükséges szénhidrátok újraszintézisére is felhasználják.
Általában a szénhidrátok a legnagyobb számban energia az izommunkához. Például a glükóz aerob oxidációja során 38 ATP-molekula keletkezik (összehasonlításképpen: a szénhidrát anaerob lebontása során mindössze 2 ATP-molekula képződik).
Az aerob útvonal kiépítési ideje Az ATP képződése 3-4 perc (edzetteknél - legfeljebb 1 perc), a maximális teljesítmény 350-450 cal / perc / kg, a maximális teljesítmény fenntartásának ideje több tíz perc. Ha nyugalmi állapotban az aerob ATP újraszintézis sebessége alacsony, akkor a fizikai terhelés során az ereje maximális lesz, és ezzel párhuzamosan az aerob út órákon át működhet. Rendkívül gazdaságos is: a folyamat során a kiindulási anyagok mélyen lebomlanak végtermékké CO2 és NaO. Emellett az ATP újraszintézis aerob útja a szubsztrátok felhasználásában is sokoldalú: a szervezet összes szerves anyaga oxidálódik (aminosavak, fehérjék, szénhidrátok, zsírsav, ketontestek stb.).
Az ATP-reszintézis aerob módszerének azonban vannak hátrányai is: 1) oxigénfogyasztást igényel, amelynek az izomszövetbe juttatását légúti ill. szív- és érrendszeri rendszerek, ami természetesen összefügg a feszültségükkel; 2) a mitokondriális membránok állapotát és tulajdonságait befolyásoló bármely tényező megzavarja az ATP képződését; 3) az aerob ATP képződés kiépítése hosszú ideig tart és alacsony teljesítményű.
A legtöbb sportban végzett izomtevékenységet az ATP újraszintézisének aerob folyamata nem tudja teljes mértékben biztosítani, és a szervezet kénytelen az ATP képződésének további anaerob módszereit is beiktatni, amelyek rövidebb bevetési idővel és nagyobb maximális folyamatteljesítménnyel rendelkeznek ( azaz az egységnyi idő alatt képződő legnagyobb mennyiségű ATP - 1 mol ATP 7,3 cal-nak vagy 40 J-nak felel meg (1 cal == 4,19 J).
Visszatérve az energiatermelés anaerob folyamataira, tisztázni kell, hogy ezek legalább kétféle reakció formájában mennek végbe: 1. Kreatin-foszfokináz - amikor a CrF hasítása megtörténik, a foszforcsoportok, amelyekből az ADP-be kerülnek, az ATP újraszintetizálása közben. De az izmokban kicsi a kreatin-foszfát tartalék, és ez az ilyen típusú reakciók gyors (2-4 másodpercen belüli) kihalását okozza. 2. Glikolitikus(glikolízis) - lassabban, intenzív munkavégzés után 2-3 percen belül alakul ki. A glikolízis az izomglikogénraktárak és a vércukorszint foszforilálásával kezdődik. Ennek a folyamatnak az energiája több percnyi kemény munkához elegendő. Ebben a szakaszban a glikogén foszforilációjának első szakasza befejeződik, és megtörténik az oxidációs folyamatra való felkészülés. Ezután következik a glikolitikus reakció második szakasza - a dehidrogénezés és a harmadik - az ADP redukálása ATP-vé. A glikolitikus reakció két tejsavmolekula képződésével ér véget, amely után a légzési folyamatok kibontakoznak (3-5 perces munkával), amikor az anaerob reakciók során képződő tejsav (laktát) oxidálódni kezd.
Biokémiai mutatók a kreatin-foszfát értékeléséhez anaerob útvonal Az ATP-reszintézis a kreatinin arány és az alaktát (tejsav nélkül) oxigéntartozás. Kreatinin arány- a kreatinin vizelettel történő kiválasztódása naponta 1 testtömegkilogrammonként. Férfiaknál a kreatinin kiválasztódása 18-32 mg/nap x kg, nőknél 10-25 mg/nap x kg. Lineáris kapcsolat van a kreatin-foszfát tartalma és a benne lévő kreatinin képződése között. Ezért a kreatinin koefficiens segítségével felmérhetjük ennek az ATP-reszintézis-útvonalnak a potenciálját.
Biokémiai változások a szervezetben a tejsav felhalmozódása miatt glikolízis eredményeként. Ha nyugalomban a nyaki tevékenység megkezdése előtt laktát koncentráció a vérben 1-2 mmol / l, majd intenzív, rövid terhelések után 2-3 percig ez az érték elérheti a 18-20 mmol / l-t. Egy másik mutató, amely tükrözi a tejsav felhalmozódását a vérben vérszámlálás(pH): nyugalomban 7,36, edzés után csökkentse 7,0-ra vagy többre. A laktát vérben való felhalmozódása határozza meg annak lúgos tartalék - a vér összes pufferrendszerének lúgos komponensei.
Az intenzív izomtevékenység végét az oxigénfogyasztás csökkenése kíséri – eleinte élesen, majd simábban. Ebben a tekintetben kiosztani az oxigénadósság két összetevője: gyors (alaktát) és lassú (laktát). laktát - ennyi oxigént használnak fel a munka befejezése után a tejsav eltávolítására: kisebb része J-bO-vá és COa-vá oxidálódik, nagy része glikogénné alakul. Ez az átalakulás jelentős mennyiségű ATP-t emészt fel, amely aerob módon képződik az oxigén hatására, ami az laktát adósság. A laktát metabolizmusa a máj és a szívizom sejtjeiben megy végbe.
Az elvégzett munka teljes biztosításához szükséges oxigénmennyiséget ún oxigénigény. Például egy 400 m-es futásban az oxigénigény körülbelül 27 liter. A világrekord szinten történő táv lefutásának ideje körülbelül 40 másodperc. Tanulmányok kimutatták, hogy ezalatt a sportoló 3-4 liter 02-t szív fel. Ezért 24 liter teljes oxigéntartozás(az oxigénigény kb. 90%-a), ami a verseny után megszűnik.
100 méteres távon az oxigéntartozás a kérés 96%-át is elérheti. A 800 m-es távon az anaerob reakciók aránya kismértékben - akár 77%-ra, a 10 000 m-es távon - akár 10%-ra csökken, i.e. az energia túlnyomó részét légúti (aerob) reakciók szolgáltatják.
izomlazítás mechanizmusa. Amint az idegimpulzusok megszűnnek bejutni az izomrostba, a Ca2-ionok az úgynevezett kalciumpumpa hatására, az ATP energiája miatt a szarkoplazmatikus retikulum ciszternáiba kerülnek, és koncentrációjuk a szarkoplazmában a kezdeti szint. Ez változásokat okoz a troponin konformációjában, ami a tropomiozint az aktinszálak egy bizonyos területén rögzítve lehetetlenné teszi a vastag és vékony filamentumok közötti keresztirányú hidak kialakulását. Az izomrostot körülvevő kollagénszálakban az izomösszehúzódás során fellépő rugalmas erők hatására ellazulva tér vissza eredeti állapotába. Így az izomlazítás vagy relaxáció folyamata, valamint az izomösszehúzódás folyamata az ATP hidrolízis energiájával történik.
Az izomtevékenység során az összehúzódási és ellazulási folyamatok felváltva mennek végbe az izmokban, ezért az izmok gyorsasági-erőssége egyformán függ az izomösszehúzódás sebességétől és az izmok ellazulási képességétől.
rövid leírása simaizomrostok. A simaizomrostokban nincsenek myofibrillumok. Vékony filamentumok (aktin) kapcsolódnak a szarkolemmához, vastag filamentumok (miozin) vannak benne izomsejtek. A simaizomrostokban szintén nincsenek Ca-ionokat tartalmazó tartályok. Idegimpulzus hatására a Ca-ionok lassan belépnek a szarkoplazmába az extracelluláris folyadékból, és lassan távoznak is, miután az idegimpulzusok már nem jönnek. Ezért a simaizomrostok lassan összehúzódnak és lassan ellazulnak.
A csontváz általános áttekintése emberi izmok. Törzsizmok(2.6. és 2.7. ábra) tartalmazzák a mellkas, a hát és a has izmait. A mellkas izmai részt vesznek a felső végtagok mozgásában, emellett akaratlagos és akaratlan légzőmozgásokat is biztosítanak. A mellkas légzőizmoit külső és belső bordaközi izmoknak nevezzük. A rekeszizom szintén a légzőizmokhoz tartozik. A hát izmai felületes és mély izmokból állnak. Felületes mozgást biztosít a felső végtagoknak, a fejnek és a nyaknak. A mély ("törzs egyenirányítók") a csigolyák tövisnyúlványaihoz kapcsolódnak, és a gerinc mentén húzódnak. A hát izmai részt vesznek a test függőleges helyzetének megőrzésében, erős feszültség (összehúzódás) hatására a test hátrahajlik. Hasizmok fenntartani a belső nyomást hasi üreg(hasprés), részt vesz néhány testmozgásban (a test előrehajlítása, oldalra dőlés és fordulás), a légzés folyamatában.
A fej és a nyak izmai a fej és a nyak utánzása, rágása és mozgatása. A mimikai izmok egyik végével a csonthoz, a másik az arc bőréhez vannak rögzítve, egyesek a bőrben kezdődnek és végződhetnek. A mimikai izmok biztosítják az arcbőr mozgását, tükrözik az ember különféle mentális állapotait, kísérik a beszédet és fontosak a kommunikációban. A rágóizmok az összehúzódás során az alsó állkapocs előre és oldalra mozgását okozzák. A nyak izmai részt vesznek a fej mozgásában. A hátsó izomcsoport, beleértve a fej hátsó izmait is, tónusos (a "tonus" szóból) összehúzódással függőleges helyzetben tartja a fejet.
Rizs. 2.6. A test elülső felének izmai (Sylvanovich szerint):
1 - temporális izom, 2 - rágóizom, 3 - sternocleidomastoideus izom, 4 - nagy mellizom, 5 - középső pikkely izom, b - külső ferde hasizom, 7 - a comb mediális széles izma, 8 - a comb oldalsó széles izma, 9 - rectus femoris, 10 - Sartorius, 11 - érzékeny izom 12 - belső ferde hasizom, 13 - rectus abdominis, 14 - bicepsz váll, 15 ~ külső bordaközi izmok, 16 - körkörös szájizom, 17 - körkörös szemizom, 18 - homlok izom
A felső végtagok izmai biztosítják a vállöv, a váll, az alkar mozgását, és mozgatják a kezet és az ujjakat. A fő antagonista izmok a váll bicepsz (hajlító) és tricepsz (extensor) izmai. A felső végtag és mindenekelőtt a kéz mozgása rendkívül változatos. Ez annak a ténynek köszönhető, hogy a kéz a munka szerveként szolgál az ember számára.
Rizs. 2.7. A test hátsó felének izmai (Sylvanovich szerint):
1 - rombusz izom, 2 - a test egyenirányítója, 3 - a gluteális izomzat mély izmai, 4 - bicepsz femoris, 5 - vádli izom, 6 - Achilles-ín, 7 - nagy gluteális izom, 8 - latissimus dorsi izom, 9 - deltoid, 10 - trapéz izom
Az alsó végtagok izmai biztosítja a csípő, a lábszár és a lábfej mozgását. A combizmok fontos szerepet játszanak a test függőleges helyzetének megőrzésében, de az embernél fejlettebbek, mint más gerinceseknél. Az alsó lábszárat mozgató izmok a combon helyezkednek el (például a négyfejű izom, amelynek feladata az alsó láb kiterjesztése a térdízületben; ennek az izomnak az antagonistája a biceps femoris). A lábfejet és a lábujjakat az alsó lábon és a lábfejen található izmok hajtják. A lábujjak hajlítását a talpon található izmok összehúzódásával, a nyújtással pedig a lábszár és a lábfej elülső felületének izmaival hajtják végre. A comb, a lábszár és a lábfej számos izma részt vesz az emberi test függőleges helyzetben tartásában.
